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Isolamento Parcial de Uma Citoquinina Oxidase Purificada de Plântulas de Ricinus communis L, cultivar BRS Energia

File Name:
dissertao de mestrado - tarciana guedes.pdf
File Size:1.86 MB
Date:04. Setembro 2018

Ano: 2010

Orientando(a): Tarciana Oliveira Guedes

Orientador(a): Profa. Dra. Beatriz Tupinambá Freitas

Resumo: A mamoneira (Ricinus communis L.) é de ampla utilização industrial e de grande importância econômica, tanto na região Nordeste do Brasil como no mercado mundial. Apesar dos avanços em tecnologia de produção e de desenvolvimento de novas cultivares que minimizam efeitos negativos do ambiente sobre a produção e a qualidade, é essencial aumentar o entendimento das práticas culturais de colheita e pós-colheita e a forma como está afetam o processo fisiológico que determina a viabilidade e o vigor. O conhecimento dos efeitos fisiológicos da ação das citoquininas compreende um aspecto de aprimoramento dos métodos para a avaliação do desenvolvimento morfológico da mamona, além das rotas bioquímicas, no qual as citoquininas oxidases/desidrogenase (CKX) são enzimas responsáveis pela oxidação de citoquininas, substâncias que, com o auxílio de auxinas, ajudam a divisão celular das plantas. O objetivo deste estudo foi o isolamento parcial da citoquinina oxidase purificada de plântulas de Ricinus communis L, cultivar BRS Energia. Realizou-se com o estudo a caracterização da semente de mamona em seu desenvolvimento em diversos estádios durante 11 dias de germinação, evidenciando as melhores condições. O isolamento da CKX em raízes de plântulas de mamona foi realizado a partir da cromatografia de exclusão molecular em coluna de Sephadex G-75 e cromatografia de afinidade ConA-Agarose. A identificação da CKX foi feita a partir de sua atividade enzimática oxidante. O ensaio é baseado na formação de uma base de Schiff entre o produto da reação enzimática 3-metil-2-butenal e p-aminofenol. As sementes da cv. BRS Energia apresentaram em condições ambientais um maior desenvolvimento das plântulas. O perfil da cromatografia de exclusão molecular evidenciou dois picos, SI e SII, o primeiro sem atividade. O Pico SII apresentou atividade e em seguida aplicada em cromatografia de afinidade coluna de ConA-Agarose que possibilitou isolamento do pico CII com proteínas glicosiladas e/ou com outros resíduos glicídicos. A purificação parcial do pico CII na coluna de ConA-Agarose foi eficiente e apresentou atividade enzimática para CKX.

Palavras-chave: Ricinus communis L., proteína, citoquinina oxidase.

 

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